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Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.0 KB  |  44 lines
  1. *******************************
  2. * Xylose isomerase signatures *
  3. *******************************
  4.  
  5. Xylose isomerase (EC 5.3.1.5) [1] is an  enzyme  found in microorganisms which
  6. catalyzes the interconversion of D-xylose to D-xylulose. It can also isomerize
  7. D-ribose to D-ribulose and D-glucose to D-fructose.  Xylose isomerase seems to
  8. require magnesium for its activity, while cobalt is necessary to stabilize the
  9. tetrameric structure of the enzyme.  A number of residues are conserved in all
  10. known xylose isomerases.
  11.  
  12. We developed  two signatures  patterns for xylose isomerase.  The first one is
  13. derived from a stretch of five conserved amino acids that includes a  glutamic
  14. acid residue known to be one of the  four  residues involved in the binding of
  15. the magnesium ion [2]; this  pattern also  includes a  lysine residue which is
  16. involved in the catalytic activity.       The second pattern is derived from a
  17. conserved region  in the N-terminal  section  of  the  enzyme  that include an
  18. histidine  residue which  has  been shown [3]  to be involved in the catalytic
  19. mechanism of the enzyme.
  20.  
  21. -Consensus pattern: [LI]-E-P-K-P-x(2)-P
  22.                     [E is a magnesium ligand]
  23.                     [K is an active site residue]
  24. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  25. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  26.  
  27. -Consensus pattern: [FL]-H-D-x-D-[LIV]-x-[PD]-x-[GDE]
  28.                     [H is an active site residue]
  29. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  30. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: Lactobacillus   plantarum   plasmid
  31.  pLB4 replication protein repB.
  32.  
  33. -Expert(s) to contact by email: Jenkins J.
  34.                                 jenkins@frira.afrc.ac.uk
  35.  
  36. -Last update: October 1993 / Patterns and text revised.
  37.  
  38. [ 1] Dauter Z., Dauter M., Hemker J., Witzel H., Wilson K.S.
  39.      FEBS Lett. 247:1-8(1989).
  40. [ 2] Henrick K., Collyer C.A., Blow D.M.
  41.      J. Mol. Biol. 208:129-157(1989).
  42. [ 3] Vangrysperre W., Ampe C., Kersters-Hilderson H., Tempst P.
  43.      Biochem. J. 263:195-199(1989).
  44.